Untersuchungen zum Bindungsverhalten von Lactonen an ausgewählten Proteinen

Prof. Dr. H. Guth, K. Buhr, R. Fritzler

Aromastoffe können mit Lebensmittelinhaltsstoffen wie z.B. Proteinen in Wechselwirkung treten. Die freie Bindungsenthalpie eines lose assoziierten Komplexes ist geprägt von sterischen, entropischen und thermodynamischen Beiträgen. Die Bindungsstärke eines Ligand-Protein-Komplexes wird durch die experimentell zugängliche Assoziationskonstante (K_a) bzw. durch die Dissoziationskonstante (K_d) charakterisiert. Ziel der vorliegenden Arbeit ist die Bestimmung von Bindungskonstanten von Lactonen an bedeutenden Nahrungsmittelproteinen (ß-Lactoglobulin, ß-Casein und Rinderserumalbumin). Einflußgrößen auf die Protein-Ligand-Wechselwirkung sollen mittels Molecular Modelling Methoden (Docking Experimente) untersucht werden. Die Lipophilität und die dreidimensionale räumliche Struktur sind molekulare Eigenschaften, die durch computergestützte Rechnungen zugänglich sind. Der Einfluß dieser Größen auf die Bindungstärke eines Geruchsstoffes mit einem Protein soll untersucht werden.

Schlagworte: Bindungsaffinität, Lactone, Molecular Modelling, Protein-Ligand-Wechselwirkungen

Laufzeit: 1998-2001

• DFG
• Heinrich-Hertz-Stiftung

Publikationen:

• Guth H., Buhr K., Fritzler R., Descriptors for structure-property correlation studies of odorants, ACS Symposium Series, 20.08.-27.08.1999, New Orleans, USA, in press (2000)

Poster:

• Buhr K., Fritzler R., Guth H., Investigation of structure-property correlation of odorants by molecular modelling, Cost 96 Symposium, 23. - 24.10.1999, "Interaction of food matrix with small ligands", Udine, Italy

Redaktion: Bernhard Block, Dez 2.4